Clase de péptidos
Fragmentos de colágeno hidrolizado y péptidos estructurales bioactivos investigados por su papel en la elasticidad cutánea, la integridad del cartílago articular, la densidad mineral ósea, la reparación de tendones y la función de barrera intestinal.
| Compuesto | Mecanismo | Uso principal | Perfil |
|---|---|---|---|
| Péptidos de Colágeno (Colágeno Hidrolizado) | Estimulación de fibroblastos y condrocitos mediante dipéptidos bioactivos (Pro-Hyp, Gly-Pro-Hyp); aporte de sustrato para la biosíntesis de colágeno; activación de osteoblastos | Elasticidad de la piel, salud articular, densidad mineral ósea, reparación de tendones, recuperación muscular, investigación de la barrera intestinal | Ver perfil |
Un miembro en la actualidad. Los péptidos de colágeno constituyen una clase diferenciada de los péptidos de cobre (GHK-Cu, AHK-Cu): los péptidos de colageno actúan como sustrato y fragmentos de señalización, mientras que los péptidos de cobre actúan mediante mecanismos de expresión génica mediados por receptores.
El colágeno es la proteína estructural más abundante del cuerpo humano, ya que representa aproximadamente el 30% de la masa proteica total. Proporciona el andamiaje principal para la piel, los huesos, el cartílago, los tendones, los ligamentos, las paredes de los vasos sanguíneos y el tejido intestinal. La premisa farmacológica de la suplementación con péptidos de colágeno es que los fragmentos de colágeno hidrolizado administrados por vía oral pueden sobrevivir a la digestión gastrointestinal en forma bioactiva y alcanzar los tejidos diana, donde estimulan la síntesis endógena de colágeno.
Los fragmentos bioactivos clave son el dipéptido Pro-Hyp (prolina-hidroxiprolina) y el tripéptido Gly-Pro-Hyp (glicina-prolina-hidroxiprolina), que resisten la hidrólisis completa durante el tránsito gastrointestinal porque el aminoácido imino prolina es reconocido de forma deficiente por las peptidasas intestinales habituales. Estos fragmentos se absorben intactos a través de PepT1 (el transportador de di/tripéptidos) y son detectables en plasma y en tejidos diana, incluidos la dermis, el cartílago y el tejido periarticular, pocas horas después de la administración oral.
En los tejidos diana, Pro-Hyp y Gly-Pro-Hyp actúan como fragmentos de señalización que estimulan a los fibroblastos, condrocitos y osteoblastos para producir nueva matriz de colágeno. El mecanismo propuesto es análogo a una señal de retroalimentación homeostática: la presencia de fragmentos derivados del colágeno es interpretada por las células como indicador de degradación del colágeno, lo que desencadena una síntesis incrementada. Además, los péptidos de colageno hidrolizado proporcionan una fuente concentrada de glicina, prolina e hidroxiprolina, los tres aminoácidos más abundantes en el colágeno y más limitantes para la nueva biosíntesis de colágeno, especialmente la glicina, que constituye aproximadamente un tercio de todas las posiciones de aminoácidos en la triple hélice del colágeno.
Los péptidos de colágeno ocupan una posición singular en el panorama de la investigación sobre péptidos, ya que son la única clase en WikiPeptide con datos sustanciales de ensayos controlados aleatorizados en humanos procedentes de múltiples grupos de investigación independientes. Mientras que la mayoría de los péptidos aquí tratados cuentan principalmente con datos preclínicos o datos humanos limitados, los péptidos de colageno piel han sido investigados en numerosos ensayos controlados con placebo para endpoints de piel, articulaciones y hueso, con metaanálisis publicados específicamente para los resultados cutáneos y articulares.
Una distinción crítica para los investigadores es que la vitamina C (ácido ascórbico) es un cofactor necesario para la prolil hidroxilasa, la enzima que hidroxila los residuos de prolina en el procolágeno para formar hidroxiprolina. Sin ascorbato suficiente, este paso de hidroxilación no puede transcurrir con normalidad, y el procolágeno recién sintetizado se degrada antes de ser secretado por los fibroblastos. Por ello, prácticamente todos los protocolos de investigación publicados que investigan los péptidos de colageno articulaciones para resultados en tejido conjuntivo co-administran vitamina C, típicamente entre 50 y 200 mg, junto con la dosis de péptido de colágeno. La ausencia de co-administración de vitamina C es una consideración metodológica a tener en cuenta al interpretar ensayos negativos con péptidos de colágeno.
Péptidos de Colágeno (Colágeno Hidrolizado)
El miembro principal y más investigado de esta clase. Se produce mediante hidrólisis enzimática del colágeno nativo, más comúnmente a partir de piel bovina (tipo I y III) o de fuentes marinas. La investigación ha demostrado la biodisponibilidad oral de los fragmentos bioactivos clave y su acumulación en la piel, el cartílago y el tejido óseo. Múltiples ensayos aleatorizados informan mejoras en la elasticidad cutánea (8 a 12 semanas con 2,5 a 10 g al día), el dolor articular en deportistas y pacientes con osteoartritis (12 a 24 semanas con 5 a 10 g al día), y la densidad mineral ósea en mujeres posmenopáusicas (12 meses con 5 g al día). Disponible como suplemento oral de amplio acceso sin necesidad de prescripción ni supervisión clínica en la mayoría de las jurisdicciones.