Classe di peptidi
Frammenti di collagene idrolizzato e peptidi strutturali bioattivi studiati per il loro ruolo nell'elasticità della pelle, nell'integrità della cartilagine delle articolazioni, nella densità minerale ossea, nella riparazione dei tendini e nella funzione di barriera intestinale.
| Composto | Meccanismo | Uso principale | Profilo |
|---|---|---|---|
| Peptidi di collagene (Collagene idrolizzato) | Stimolazione di fibroblasti e condrociti tramite dipeptidi bioattivi (Pro-Hyp, Gly-Pro-Hyp); fornitura di substrato per la biosintesi del collagene; attivazione degli osteoblasti | Elasticità della pelle, salute delle articolazioni, densità minerale ossea, riparazione dei tendini, recupero muscolare, ricerca sulla barriera intestinale | Visualizza profilo |
Un membro attuale. I peptidi di collagene rappresentano una classe distinta dai peptidi del rame (GHK-Cu, AHK-Cu): i peptidi di collagene agiscono come substrato e frammenti di segnalazione, mentre i peptidi del rame agiscono attraverso meccanismi di espressione genica mediati da recettori.
Il collagene è la proteina strutturale più abbondante nel corpo umano, costituendo circa il 30% della massa proteica totale. Fornisce l'impalcatura primaria per pelle, ossa, cartilagine, tendini, legamenti, pareti dei vasi sanguigni e tessuto intestinale. Il presupposto farmacologico dell'integrazione con peptidi di collagene è che i frammenti di collagene idrolizzato somministrati per via orale possano sopravvivere alla digestione gastrointestinale in forma bioattiva e raggiungere i tessuti bersaglio dove stimolano la sintesi endogena del collagene.
I principali frammenti bioattivi sono il dipeptide Pro-Hyp (prolina-idrossiprolina) e il tripeptide Gly-Pro-Hyp (glicina-prolina-idrossiprolina), che resistono alla completa idrolisi durante il transito gastrointestinale perché l'amminoacido imminico prolina è scarsamente riconosciuto dalle comuni peptidasi intestinali. Questi frammenti vengono assorbiti intatti tramite PepT1 (il trasportatore di di/tripeptidi) e sono rilevabili nel plasma e nei tessuti bersaglio, inclusi derma, cartilagine e tessuto periarticolare, entro poche ore dalla somministrazione orale.
Nei tessuti bersaglio, Pro-Hyp e Gly-Pro-Hyp agiscono come frammenti di segnalazione che stimolano fibroblasti, condrociti e osteoblasti a produrre nuova matrice di collagene. Il meccanismo proposto è analogo a un segnale di feedback omeostatico: la presenza di frammenti derivati dal collagene viene interpretata dalle cellule come un indicatore di degradazione del collagene, innescando una sintesi potenziata. Inoltre, i peptidi di collagene forniscono una fonte concentrata di glicina, prolina e idrossiprolina, i tre amminoacidi più abbondanti nel collagene e più limitanti per la nuova biosintesi del collagene, in particolare la glicina, che costituisce circa un terzo di tutte le posizioni amminoacidiche nella tripla elica del collagene.
I peptidi di collagene occupano una posizione unica nel panorama della ricerca sui peptidi perché sono l'unica classe su WikiPeptide con dati sostanziali da studi clinici randomizzati sull'uomo condotti da più gruppi di ricerca indipendenti. Mentre la maggior parte dei peptidi trattati in questo sito dispone principalmente di dati preclinici o limitati sull'uomo, i peptidi di collagene sono stati studiati in numerosi studi controllati con placebo per endpoint relativi alla pelle, alle articolazioni e alle ossa, con meta-analisi pubblicate specificamente per gli esiti su pelle e articolazioni.
Una distinzione fondamentale per i ricercatori è che la vitamina C (acido ascorbico) è un cofattore indispensabile per la prolil idrossilasi, l'enzima che idrossila i residui di prolina nel procollagene per formare l'idrossiprolina. Senza un adeguato apporto di ascorbato, questo passaggio di idrossilazione non può procedere normalmente e il procollagene neosintetizzato viene degradato prima della secrezione dai fibroblasti. Per questo motivo, praticamente tutti i protocolli di ricerca pubblicati che studiano i peptidi di collagene per esiti relativi al tessuto connettivo co-somministrano vitamina C, tipicamente da 50 a 200 mg, insieme alla dose di peptidi di collagene. L'assenza di co-somministrazione di vitamina C è una considerazione metodologica da tenere presente nell'interpretare gli studi negativi sui peptidi di collagene.
Peptidi di collagene (Collagene idrolizzato)
Il membro principale e più studiato di questa classe. Prodotto per idrolisi enzimatica del collagene nativo, più comunemente da cute bovina (tipo I e III) o da fonti ittiche marine. La ricerca ha dimostrato la biodisponibilità orale dei principali frammenti bioattivi e l'accumulo nei tessuti di pelle, cartilagine e ossa. Numerosi studi randomizzati riportano miglioramenti nell'elasticità della pelle (da 8 a 12 settimane a 2,5 fino a 10 g al giorno), nel dolore articolare in atleti e pazienti con osteoartrosi (da 12 a 24 settimane a 5 fino a 10 g al giorno) e nella densità minerale ossea in donne in postmenopausa (12 mesi a 5 g al giorno). Disponibile come integratore orale ampiamente accessibile senza obbligo di prescrizione medica o supervisione clinica nella maggior parte delle giurisdizioni.